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Soutenance de thèse de Louis Julien

Amphi Moule, campus de Rennes

Influence du blanc d'œuf dans les mécanismes d'acquisition du fer chez Salmonella Enteritidis

Thèse dirigée par Sophie Jan, UMR Science & technologie du lait & de l'œuf (STLO)

Résumé

Salmonella Enteritidis est le pathogène le plus fréquemment identifié dans les œufs et ovoproduits au sein de l’Union Européene. Pour coloniser les œufs, S. Enteritidis doit surmonter de nombreux obstacles liés à l’activité antibactérienne du blanc d'œuf (BO). Un des mécanismes antibactériens majeurs du BO est la restriction en fer imposée par l'ovotransferrine (protéine liant le fer ferrique, Fe3+). Pour pallier cette carence, S. Enteritidis est capable de synthétiser deux types de sidérophores, l’entérobactine et la salmochéline, capables d’acquérir le fer des protéines de l'hôte. Cependant, le BO contient également une protéine de type lipocaline (Ex-FABP) connue pour séquestrer l’entérobactine. Deux autres lipocalines, Cal-γ et l’α1-ovoglycoprotéine ont été identifiées dans le BO, mais leur capacité à séquestrer des sidérophores restait à explorer.
L'objectif de ce projet était d'étudier l’activité antimicrobienne de trois lipocalines du BO par leur capacité à séquestrer les deux sidérophores de S. Enteritidis. Les résultats montrent que Cal-γ et l’α1-ovoglycoprotéine ne sequestrent ni l’entérobactine ni la salmochéline. Nos observations confirment qu’Ex-FABP lie uniquement l’entérobactine et non la salmochéline. En milieux de culture, S. Enteritidis échappe à l'inhibition de croissance induite par Ex-FABP grâce à la synthèse de salmochéline. Néanmoins, le rôle antimicrobien d’Ex-FABP via la séquestration de sidérophores n’a pas été observé dans le BO. Ceci pourrait être lié à la faible croissance de S. Enteritidis dans le BO et au fait que les sidérophores ne semblent pas être nécessaires à sa survie dans ce milieu.

Mots clés : Salmochéline, entérobactine, Ex-FABP, Cal-γ, α1-ovoglycoprotéine, blanc d’œuf, Salmonella Enteritidis

Abstract

Salmonella Enteritidis is the most prevalent food-borne pathogen associated with egg-related outbreaks in the European Union. In order to colonise eggs, S. Enteritidis must resist the powerful anti-bacterial activities of egg white (EW). Possibly, the major EW antibacterial property is iron restriction, which results from the presence of the Fe3+-binding protein, ovotransferrin. To circumvent iron restriction, S. Enteritidis synthesise two types of catecholate siderophores, enterobactin and salmochelin, that can chelate iron from host iron-binding proteins. However, EW contains a lipocalin (Ex-FABP) that is known to bind enterobactin. Two other lipocalins, Cal-γ and α1-ovoglycoprotein, are found in EW but their siderophore-binding potential was yet to be explored.
The aim of this project was to study the antimicrobial activity of three EW lipocalins through sequestration of bacterial siderophores synthesised by S. Enteritidis. Among those lipocalins, Cal-γ and α1-ovoglycoprotein were shown to bind neither enterobactin nor salmochelin. Further, it was confirmed that Ex-FABP binds only enterobactin and not salmochelin. In standard growth media, S. Enteritidis escaped Ex-FABP-mediated growth inhibition thanks to salmochelin synthesis. However, no clear antibacterial activity was observed for Ex-FABP in EW. This surprising observation might be correlated with the weak growth of S. Enteritidis in EW and a lack of requirement for siderophores in persistence.

Keywords: Salmochelin, enterobactin, Ex-FABP, Cal-γ, α1-ovoglycoprotein, egg white, Salmonella Enteritidis